Page 30 - 第九版生物化学

第一章 蛋 白质的结构与功能 念.. ;J§ ,

的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋，其申为 -47°'
0 为 -57 °, 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 。 每 3 . 6 个氨基酸残基螺旋上升 一 圈（即旋转 360 ° ) , 螺距为

0. 54nm 。 Ct-螺旋的每个肤键的 N-H 和第四个肤键的叛基氧形成 氢 键，氢键的方向与螺旋长轴基本

平行 。 （动画 1-3"a.-螺旋 3D 结构展示")
一般而言， 20 种氨基酸均可参与组成 Ct-螺旋结构，但是 Ala 、 Glu 、 Leu 和 Met 比 Gly 、 Pro 、 Ser 及 Tyr

更常见 。 在蛋白质表面存在的 Ct-螺旋 ，心常具有两性特点，即由 3 至 4 个疏水氨基酸残基组成的肤段与
由 3 -4 个亲水氨基酸残基组成的肤段交替出现，致使 Ct-螺旋的一侧为疏水性氨基酸，另一侧为亲水

性氨基酸，使之能在极性或非极性环境中存在 。 这种两性 Ct-螺旋可见于血浆脂蛋白 、 多肤激素和钙
调蛋白激酶等 。 肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肤链段落呈 Ct-螺旋结构 。 毛发的角蛋白 、 肌组织
的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肤链几乎全长都卷曲成 Ct-螺旋 。 数条 Ct-螺旋状的多
肤链可缠绕起来，形成缆索，从而增强其机械强度，并具有可伸缩性（弹性） 。

（三） B 折叠使多肤链形成片层结构
B 折叠与 Ct-螺旋的形状截然不同，呈折纸状 。 在 B 折叠结构（图 1-11) 中多肤链充分伸展，每个
肤单元以立为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方 。
所形成的锯齿状结构一般比较短，只含 5 -8 个氨基酸残基 。 一条肤链内的若干肤段的锯齿状结构可
平行排列，分子内相距较远的两个肤段可通过折叠而形成相同走向，也可通过回折而形成相反走向 。
走向相反时，两个反平行肤段的间距为 0. 70nm, 并通过肤链间的肤键粮基氧和亚 氨 基氢形成氢键，来
稳固 B 折叠结构蚕丝蛋白几乎都是 B 折叠结构，许多蛋白质既有 Ct-螺旋又有 13-折叠结构 。 （动画
1-4" 13-折叠 3D 结构展示")

（四） 13 -转角和 Q-环存在千球状蛋白质中

除 Ct- 螺旋和 13-折叠外，蛋白质二级结构还包括 13-转角 (!3-turn) (图 1-12) 和 0 环 (il loop) 。 13-转
角常发生于肤链进行 180 ° 回折时的转角上 。 13-转角通常由 4 个氨基酸残基组成，其第一个残基的叛
基氧 (0) 与第四个残基的氨基氢 (H) 可形成氢键 。 13-转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其
他常见残基有甘氨酸 、 天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸 。 有 2 种类型的 13-转角，分别是转角 I 和转角 11 。
I 型 B 转角和 11 型 B 转角非常相似，只是其中肤键的二面角申和 0 角有所不同 。 II 型 B 转角的第 3
个残基往往是甘氨酸 。

0 环是存在千球状蛋白质中的一种二级结构 。 这类肤段形状象希腊字母 n, 所以称 0 环 。 0 环
这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残基为主，在分子识别中可能起重要作用 。

（五）氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的 。 一段肤链其氨基酸残基的侧链适合形成 a.-螺旋或 13-

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平行 @

- -…------- 氢键

图 1 -11 ~-折叠