Page 28 - 第九版生物化学
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第—章 蛋白质的结腐写切能 ~"'f'3''
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肤键相连形成的生物大分子 。 入体内具有生理功能的蛋白质大
都是有序结构,每种蛋白质都有其一 定的氨基酸种类、组成百分比、氨基酸排列顺序以及肤链空间的
特定排布位置 。 因此由氨基酸排列顺序及肤链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构,才真正体现
蛋白质的个性,是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础 。 由于参与蛋白质生物合成的氨基酸有
20 种,且蛋白质的分子 量 均较大,因此蛋白质的氨基酸排列顺序和空间位置几乎是无穷尽的,足以为
人体多达数以万计的蛋白质提供各异的氨基酸序列和特定的空间结构,使蛋白质完成生命所赋予的
数以千万计的生理功能 。
1952 年丹麦科学家 L. Linderstrom 建议将蛋白质复杂的分子结构分成 4 个层次,即 一 级 、二 级、三
级、四级结构,后 三 者统称为高级结构或空间构象 (conformation) 。 蛋白质的空间构象涵盖了蛋白质
分子中的每 一 原子在 三 维空间的相对位置,它们是蛋白质特有性质和功能的结构基础 。 但并非所有
的蛋白质都有四级结构,由一条肤链形成的蛋白质只有一级、二级和 三 级结构,由 2 条或 2 条以上肤
链形成的蛋白质才有四级结构 。
一 、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的 一级结构
蛋白质一级结构是理解蛋白质结构 、 作用机制以及生理功能的必要基础 。 在蛋白质分子中,从
N -端至 C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构 (protein primary structure) 。 蛋白质一级结构中的
主要化学键是肤键;此外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于 一 级结构范畴 。 牛胰岛素是第 一 个
被测定一级结构的蛋白质分子,由英国化学家 F. Sanger 于 1953 年完成,因此他于 1958 年获得诺贝尔
化学奖 。 图 1 - 8 为牛胰岛素的一级结构,胰岛素有 A 和 B 二条多肤链, A 链有 21 个氨基酸残基, B 链
有 30 个氨基酸残基 。 如果把氨基酸序列 (amino acid sequence) 标上数码,应以氨基末端为 1 号,依次
向狻基末端排列 。 牛胰岛素分子中有 3 个二硫键, 1 个位于 A 链内,称为链内二硫键,由 A 链的第 6
位和第 11 位半胱氨酸的琉基脱氢而形成,另 2 个二硫键位千 A 、 B 两链间(图 1-8) , 称为链间二硫键 。
A链 H2N COOH
234 56 I13 14 15 16 17 18 19 20 21
B 链 H2N
2 3 45678 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21
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22 23 24 25 26 27 28 29 30
图 1-8 牛胰岛素的—级结构
体内种类繁多的蛋白质,其一级结构各不相同,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 鄂
基础 。 然而,随着对蛋白质结构研究的深入,已认识到蛋白质一级结构并不是决定蛋白质空间构象的
唯一因素 。
目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观,并且还以更快的速度增加 。 国际互联网有若干重
要的蛋白质数据库 (updated protein database) , 例如 EMBL (European Molecular Biology Laboratory Data
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