Page 86 - 第九版生物化学

第三章酶与酶促反应 71

六、激活剂可提高酶促反应速率 芘 kky,2018 免 k ky, 2018

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 (activator) 。 激活剂大多为金
属离子，如 Mg气 i<:? ,Mn2? 等；少数为阴离子，如 c1- 。 也有许多有机化合物激活剂，如胆汁酸盐 。

大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性 。 这类激活剂称为酶
的必需激活剂 (essential activator) 。 必需激活剂参加酶与底物或与酶－底物复合物结合反应，但激活剂
本身不转化为产物 。 例如，已糖激酶催化的反应中， Mg2? 与底物 ATP 结合生成 Mg2? -ATP, 后者作为酶
的真正底物参加反应 。 有些酶即使激活剂不存在时，仍有一定的催化活性，激活剂则可使其活性增
加，这类激活剂称为非必需激活剂 (non-essential activator) 。 非必需激活剂通过与酶或底物或酶－底物
复合物结合，提高酶的活性 。 例如， Cl 一是唾液淀粉酶的非必需激活剂 。

第四节酶的调节

细胞内许多酶的活性是可以受调节的 。 通过调节，有些酶可在有活性和无活性 、 或者高活性和低
活性两种状态之间转变 。 此外，某些酶在细胞内的含量也可以发生改变，从而改变酶在细胞内的总活
性 。 细胞根据内外环境的变化而调整细胞内代谢时，主要是通过对催化限速反应的调节酶（亦称为关
键酶）的活性进行调节而实现的（见第十章） 。

一、酶活性的调节是对酶促反应速率的决速调节

细胞对现有酶活性的调节包括酶的别构调节和酶的化学修饰调节，它们属千对酶促反应速率的 so花~
快速调节 。

（一）别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而
改变酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的别构调节 (allosteric regulation of enzymes) , 亦曾称为变构
调节 。
受别构调节的酶称为别构酶 (allosteric enzyme) , 引起别构效应的物质称为别构效应剂 (allosteric
effector) 。 酶分子与别构效应剂结合的部位称为别构部位 (allosteric site) 或调节部位 (regulatory site) 。
有些酶的调节部位与催化部位存在千同一亚基；有的则分别存在于不同的亚基，从而有催化亚基和调
节亚基之分 。 根据别构效应剂对别构酶的调节效果，有别构激活剂 (allosteric activator) 和别构抑制剂
(allosteric inhibitor) 之分 。 别构效应剂可以是代谢途径的终产物 、 中间产物、酶的底物或其他物质 。
别构酶分子中常含有多个（偶数）亚基，具有多亚基的别构酶也与血红蛋白一样，存在着协同效
应，包括正协同效应和负协同效应 。 如果效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的别构效应使相邻亚基
也发生构象改变，并增加对此效应剂的亲和力，这种协同效应称为正协同效应；如果后续亚基的构象
改变降低对此效应剂的亲和力，则称为负协同效应 。 如果效应剂是底物本身，正协同效应的反应速
率－底物浓度曲线呈 "S" 形（图 3-20) 。
（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
酶蛋白肤链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶
的催化下，去掉巳结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰
(covalent modification of enzymes) 或称酶的化学修饰 (chemical modification) 。 在化学修饰过程中，酶发
生无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式的互变 。 酶的共价修饰有多种形式，其中最常见
的形式是磷酸化和去磷酸化 。 酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下，来自 ATP 的 -y-磷酸基共价地
结合在酶蛋白的 Ser 、 Thr 或 Tyr 残基的侧链胫基上 。 反之，磷酸化的酶蛋白在磷蛋白磷酸酶催化下，

磷酸酷键被水解而脱去磷酸基（图 3-21) 。