Page 83 - 第九版生物化学

68 第—篇生物大分子结构与功能

Cl As一 CH=CHCl + E/SH :,, E/S'\.As-CH=CHCl + HCl 灾 kk y,2 0 1 8 免 kky,2018

Cl/ "-SH'\.5/

路易士气 琉基酶 失活的酶 酸

二琉基丙醇 (British anti-lewisite, BAL) 可以解除这类抑制剂对琉基酶的抑制 。

—s H2C S"'-As一CH=CHCI
—E/ \As一CH=CHCl
I
'-.5/
H2C一 SH
I ,. E / SH
+ CH-S/
+ H SH
9'-SH I

H2C-OH H2C-OH

失活的酶 BAL 琉基酶 BAL与珅化物的复合物

（二）可逆性抑制剂与酶非共价结合
可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，使酶活性降低或消失 。 采用透析、超滤或稀释等物理方法
可将抑制剂除去，使酶的活性恢复 。 可逆性抑制作用遵守米氏方程 。这里仅介绍 三 种典型的可逆性

抑制作用 。

1. 竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞
争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用

(competitive inhibition) 。

E + S 吨~ES~E+P

,!/'

反应式中 k为 EI 的解离常数，又称抑制常数 。 抑制剂与酶形成二元复合物 EI, 增加底物浓度可

使 EI 转变为 ES 。

按照米氏方程的推导方法，竞争性抑制剂存在时的米氏方程为：

Vmax [SJ
Km( 丹）1

-=
v = [ SJ

将上述方程两边同时取倒数，则得其双倒数方程为：

上＝心- l+l!l _J_+上

v Vmj k;)[S] Vmax

1-V
若以 1/v 对 1/[ SJ 作图，得图 3-16 。

与无抑制剂时相比，竞争性抑制剂存在时的直

线斜率增大，此时横轴截距所代表的表观 Km

(apparent Km) 增大，即酶对底物的亲和力降低，但

不影响 vmax 。
由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取

决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相

@ -—K1m (1+—[kI]) 0 雨1 对比例 。 例如，丙二酸对唬珀酸脱氢酶的抑制作用
`,) 是竞争性抑制作用，当丙二酸与骁珀酸的浓度比为

圈 3-16 竞争性抑制作用双倒数作图 1: 50 时，酶活性便被抑制 50% 。 若增大骁珀酸浓